Hur mycket vet du om skillnaden mellan protein och proteinpeptid?

1. Förstå proteinpeptider igen

Många tror att kollagen- och kollagenpeptidprodukter liknar varandra. De är alla gjorda av fiskskinn, grishud, nötköttben och grisben. Näringsinnehållet är lika, och de funktionella effekterna är inte särskilt olika. Genom horisontell jämförelse av flera tillverkare och flera produkter uppvisar emellertid kollagenpeptider med en molekylvikt mindre än 1000 Dalton, kollagenpeptider med en molekylvikt över 2500 Dalton och kollagenprodukter med en molekylvikt av 5000 till 10.000 Dalton. helt andra effekter. Informationen på Internet översvämmas av olika röster. Efter att ha sorterat papper och information fann vi att de proteinpeptidprodukter som produceras med bioenzymteknologi faktiskt nu har mindre molekylvikter och förbättrad kvalitet som absorberas och används av människokroppen. Vägen är också annorlunda. Efter mer än 100 år av oförklarliga ansträngningar har människor gradvis insett hur människokroppen absorberar proteinsubstanser, från den traditionella teori för matsmältning och absorption (aminosyraabsorptionsteori) till den senare småmolekylära proteinpeptiden och aminosyraabsorptionsteorin. Baserat på detta började människor utforska det verkliga värdet av proteinpeptider, och detta är en annan historia.

1901, Cohnheim et al. [3] upptäckte tarmslemhinnesextraktet" erepsin" innehållande proteas, vilket bevisade att matsmältningsprodukterna av protein i tunntarmen var aminosyror, och föreslog sedan" traditionell proteindigerering och absorptionsteori" det vill säga proteinet måste hydrolyseras fullständigt till Fria aminosyror (FAA) kan absorberas av tunntarmen. Denna traditionella teori varade fram till 1953. Agar et al. [4] observerade transporten av intakt Gly-Gly över epitelet i råttans tarm, vilket bevisade att förutom aminosyror kan tarmen också helt absorbera och transportera diglycin. 1962, Newey et al. [5] föreslog att det finns ett andra sätt att absorbera proteinhydrolysat, det vill säga dipeptider kan absorberas fullständigt. Sedan dess har Adibi et al. [2], Matthews [1], Gardner et al. [6] alla bevisade att små peptider kan absorberas direkt. 1983, Ganapathy et al. [7] beskrev förekomsten av ett litet peptidtransport- och absorptionssystem och Fei et al. [8] klonade framgångsrikt den lilla peptidvektorn PepT1 1994, vilket bevisade att oligopeptider, särskilt små peptider, inte kan smälta till fria aminosyror. Istället transporteras den direkt in i cellen av bäraren i form av en peptid.

Från den faktiska processen kan vi upptäcka att i den gastrointestinala miljön kan åtgärdstiden och effekten av en mängd olika proteaser verkligen bryta ner proteinet i maten till aminosyror, men inte alla. Det är mer troligt att maten smälts och sönderdelas. Sannolikheten och effekten av ytterligare proteaskontakt med småmolekylproteinpeptider kommer gradvis att försvagas. Därför bör näringsabsorptionen i tarmarna och magen samexisteras med fria aminosyror och småmolekylära proteinpeptider. Det är det bästa valet. Som en biologisk organism är detta Metoden utan tvekan valet med lägsta energiförlust och högsta materialabsorptionseffektivitet. Processen för direkt absorption av småproteinpeptider i tunntarmsceller främjar också initieringen av en serie information i tunntarmen till en viss grad, styr tunntarmsceller för att påskynda absorptionseffektiviteten och reglerar tillväxten av tarmmikroflora. När vissa små molekylära peptider i blodet når kroppen är det annorlunda. Plats ger informationsöverföring och funktionella aktivitetseffekter.

Små molekylära proteinpeptider är inte matsmältningsmedel, utan är näringsämnen och aktiva substanser som kan absorberas direkt. Det är inte bara näring utan också en viktig biologiskt aktiv substans som behövs av människokroppen.